MAKALAH ENZIM DAN KOENZIM

BAB I

PENDAHULUAN

Latar belakang

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup.

Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. Contoh katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein, misalnya H, OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH.

Rumusan Masalah

1. Pengertian Enzim dan Koenzim

2. Sifat Kinetik Enzim

3. Nomenklatur Enzim

4. Struktur Enzim

5. Sifat Umum Enzim

6. Klasifikasi Enzim

7. Factor yang mempengaruhi Enzim

8. Koenzim

9. Fungsi Khusus Enzim

10. Regulasi dan Aktivitas Enzim

BAB II

PEMBAHASAN

 

ENZIM

A. PENGERTIAN :

• Enzim adalah biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis (reaksi kimia dalam tubuh)

• Katalis adalah molekul yang berfungsi mempercepat reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.

• Tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada, karena semua reaksi kimia dalam tubuh memerlukan enzim

• Kegagalan tubuh mensintesa enzim dapat menimbulkan penyakit bahkan kematian

• Contoh: perubahan amoniak → ureaENZIM yang dikeluarkan dari dalam sel disebut EKSO-ENZIM.

• Enzim tersusun dari komponen protein yang disebut apoenzim

• Beberapa enzim memerlukan komponen non protein yang disebut kofaktor

• Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim

• Isoenzim: suatu zat yang bentuk molekulnya berbeda dengan enzim, tetapi fungsinya sama dengan enzim

• Koenzim adalah substrat yang mengaktifkan kerja enzim

• Koenzim banyak yang merupakan derivat vitamin B à defisiensi vit. B à mengganggu kerja enzim

 

ENZIM yang tetap tersimpan dalam sel disebut ENDO-ENZIM.

ENZIM dalam melaksanakan fungsinya sering butuh KO-FAKTOR.

KO-FAKTOR berikatan dengan enzim.

IKATAN ko-faktor dengan enzim yang bersifat TIDAK TETAP disebut GUGUS PROSTETIK.

IKATAN ko-faktor dengan enzim yang bersifat TETAP disebut KO-ENZIM.

ENZIM tersusun atas dua komponen yaitu BAGIAN YANG TERMOLABIL disebut APO-ENZIM dan BAGIAN YANG AKTIF disebut PROSTETIK/KO-ENZIM

 

B. KLASIFIKASI ENZIM :

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.

Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.

 

6 JENIS ENZIM:

1.	OKSIDOREDUKTASE	Untuk reaksi-reaksi oksidasi dan reduksi: Dehidrogenase, Oksidase
2.	TRANSFERASE	Untuk pemindahan gugus fungsional: Transaminase, Kinase
3.	HIDROLASE	Untuk reaksi hidrolisis : Esterase, Peptidase, Fosfatase
4.	LIASE	Untuk penambahan ikatan rangkap: Fumarase
5.	ISOMERASE	Untuk reaksi isomerasi (pembuatan senyawaan padanan): Alanin rasemase
6.	LIGASE	Untuk penempelan ikatan/senyawaan: Alanin sintetase

TABEL JENIS DAN FUNGSI ENZIM

 

NO	JENIS ENZIM	FUNGSI / PERAN
1.	OKSIDOREDUKTASE (Reaksi reduksi–oksidasi)   →→→→→	a. Bekerja pada   ∣           — CH — OH                     a. Bekerja pada ∣           — C = O                     c. Bekerja pada ∣           — CH = CH —                   d. Bekerja pada ∣           — CH — NH2                     e. Bekerja pada ∣           — CH — NH —     f. Bekerja pada NADH, NADPH
2.	TRANSFERASE (Pemindahan gugus fungsional)	Gugus satu –karbon Gugus aldehida atau keton Gugus asil Gugus glikosil Gugus fosfat Gugus yang mengandung Sulfur (S)
3.	HIDROLASE (Reaksi Hidrolisis)	a.      Ester b.      Ikatan glikosida c.       Ikatan peptide d.      Ikatan C-N lain e.       Anhidrida asam
4.	LIASE (Penambahan ikatan rangkat atau kebalikan reaksi tersebut)	a.   ∣       — C = C —           b. ∣       — C = O             c. ∣       — C = N —
5.	ISOMERASE	Reaksi isomerasi
6.	LIGASE (Pembentukan ikatan dengan pembelahan ATP)	a.      Pembentukan ikatan C-O b.      Pembentukan ikatan C-S c.       Pembentukan ikatan C-N d.      Pembentukan ikatan C-C

 

C. SIFAT KINETIK ENZIM :

1. Enzim berfungsi sebagai katalisator

2. Enzim itu suatu protein

3. Enzim itu spesifik (khusus)

4. Enzim suatu koloid

5. Enzim dapat bekerja bolak-balik

6. Enzim jumlahnya tidak perlu banyak (cukup)

7. Enzim tidak tahan panas

8. Enzim bekerja baik pada pH tertentu

 

Nomenklatur Enzim

Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Misal : selulase, dehidrogenase, urease, dan lain-lain. Tetapi pedoman pemberian nama tersebut diatas tidak selalu digunakann. Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima dan nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Dalam Daftar Istilah Kimia Organik (1978), akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa.

 

Struktur Enzim

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin.Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion logam/ metal, atau molekul organik yang dinamakan koenzim. Gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim.

Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim.. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.

 

Beberapa enzim yang mengandung ion logam sebagai kofaktornya

Ion logam	Enzim
Zn 2+ Mg2+ Fe2+ / Fe3+ Cu2+/ Cu+ K+ Na+	Alkohol dehidrogenase Karbonat anhidrasa Karboksipeptidasa Fosfohidrolasa Fosfotransferasa Sitokrom Peroksida Katalasa Feredoksin Tirosina Sitokrom oksidasa Piruvat kinasa (juga memerlukan Mg2+) Membrane sel ATPasa ( juga memerlukan K+ dan Mg2+)

SIFAT UMUM ENZIM

• Enzim adalah protein

• Enzim bekerja secara spesifik

• Enzim berfungsi sebagai biokatalis

• Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit

• Enzim dapat bekerja secara bolak-balik

• Enzim dipengaruhi faktor lingkungan (suhu, pH, aktivator, inhibitor, konsentrasi substrat)

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM

• Kerja enzim dipengaruhi oleh:

• Temperatur, makin tinggi makin cepat, sampai suhu optimum, diatas suhu optimum menurunkan kecepatan

• pH, optimum pada pH: 5 – 9

• Konsentrasi enzim: penambahan kosentrasi tidak menambah kecepatan (yang penting ada)

• Konsentrasi substrat: makin tinggi makin cepat

• Inhibitor: menghambat reaksi

KO-ENZIM

Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen.

Ko-enzim identik dengan VITAMIN. Sebagai Ko-faktor ada unsur yang dapat diperoleh/disusun dari dalam tubuh, tetapi tak sedikit yang tidak dapat disusun tubuh hewan/manusia sehingga perlu memasukkan dari luar berupa vitamin.

NO	KO-ENZIM	VITAMIN	FUNGSI
1.	Nikotinamida Adenin Dinukleotida (NAD)	Asam Nikotinat (NIASIN)	Redoks
2.	Nikotinamida Adenin Dinukleotida Phosphat (NADP)	Asam Nikotinat (NIASIN)	Redoks
3.	Flavin Adenin Dinukleotida (FAD)	Riboflavin	Redoks
4.	Flavin Mononukleotida (FMN)	Riboflavin	Redoks
5.	Tiamin Pirofosfat (TPP)	Tiamin	Oksidatif dekarboksilasi
6.	Piridoksal fosfat	Piridoksin (vit.B6)	Transaminasi dan rasemase
7.	Koenzim A	Asam Pantotenat	Transfer gugus asil
8.	Biotin	biotin	Transfer CO2
9.	Koenzim B12	Kobalamin (vit.B12)	Transfer gugus fungsional

FUNGSI KHUSUS ENZIM adalah :

1. Menurunkan energi aktivasi:

suatu zat A oleh fungsi enzim akan berubah menjadi zat B jika zat A mendapatkan energi yang cukup sehingga berada dalam keadaan aktif yang akhirnya dapat berubah menjadi zat B

2. Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan yang optimal TANPA mengubah besarnya tetapan keseimbangannya: kecepatan reaksi enzim diukur dari jumlah substrat yang dapat diubah dalam waktu tertentu. Penghitungan kecepatan reaksi enzim digunakan tetapan MICHAELIS-MENTEN.

Kecepatan reaksi enzim dipengaruhi oleh

(1) pH,

(2) suhu,

(3) konsentrasi enzim maupun substrat, dan

(4) adanya inhibitor/PENGHAMBAT.

INHIBITOR ada 2 macam yaitu : inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Contoh inhibitor adalah Racun Cyanida dan Sulfida

3. Mengendalikan reaksi :

tanpa enzim tidak ada reaksi biokimia lebih lanjut

D. REGULASI & AKTIVITAS ENZIM :

Aktivitas Enzim

Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi Kimia dengan menurunkan energi aktivasinya. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.

Enzim bekerja dengan regulasi tertentu. Regulasi enzim dilakukan dengan dua cara :

(1) Mekanisme umpan balik,

(2) Pengendalian genetic melalui SINTESIS PROTEIN dalam sel.

SELENGKAPNYA BACA LITERATUR : David S. Page. Prinsip-Prinsip Biokimia. Edisi Kedua. Hal. 133-140

NEGATIVE-POSITIVE MECHANISM

SINTESIS PROTEIN : CENTRAL

DAFTAR PUSTAKA

Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of Physiological Chemistry

Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih Bahasa: Adji Dharma, Jakarta, EGC

Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi, Karbohidrat dan Lipid, Bandung, ITB

Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B, Jakarta, FKUI

Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul, Bandung, Alfabeta

Dwidjoseputro, Dasar-dasar Mikrobiologi

Timotius, K.H, 1982, Mikrobiologi Dasar; Salatiga, Universitas Kristen Satya Wacana

http://bahankuliahkesehatan.blogspot.com/